Uno studio, effettuato da un gruppo di ricerca dell’Istituto di Biofisica del Consiglio Nazionale delle Ricerche ( Ibf-Cnr ) di Genova, pubblicato su European Biophysics Journal, aiuta a comprendere le differenti interazioni di sostanze con la membrana cellulare, facilitando lo sviluppo di terapie che agiscono direttamente sulla proteina mutata, potenziandone la ridotta attività o aumentandone la quantità.

La fibrosi cistica è una delle malattie genetiche più diffuse nel mondo occidentale; alla base del difetto alterazioni della proteina CFTR ( Cystic Fibrosis Transmembrane conductance Regulator ).

I ricercatori hanno fatto uso di tecniche di radiazione di sincrotrone, per studiare i diversi meccanismi di azione delle sostanze,

Nello studio è stata applicata la tecnica della diffusione di raggi X a basso angolo ( small angle X ray scattering ) su modelli di membrane cellulari costituite da un doppio strato fosfolipidico, con l’obiettivo di osservare le variazioni della struttura molecolare rispetto ai farmaci Vx-770 ( Ivacaftor, potenziatore ) e Vx-809 ( Lumacaftor, correttore ).

Dallo studio è emerso che entrambi i farmaci superano la membrana in quanto sono solubili nello strato fosfolipidico, ma in due maniere diverse: mentre Vx-809 tende a distribuirsi omogeneamente nella membrana, Vx-770 mostra un accumulo più significativo nella parte interna. ( Xagena_2014 )

Fonte: CNR ( Consiglio Nazionale delle Ricerche ), 2014

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